G蛋白和A蛋白对不同IgG的结合能力比较

纯化包含Fc区域的IgG或者IgG片段时所基于的原理通常是G蛋白或A蛋白对多克隆或单克隆的IgG抗体上的Fc区域高度的亲和能力。

G蛋白和A蛋白是分别来自于G类Streptococci和StapHylococcus aureus的细菌蛋白，当它们被偶联到Sepharose上，G蛋白和A蛋白成为方便的纯化抗体的一个有利工具。

下表比较了G蛋白和A蛋白对不同的免疫球蛋白的结合强度，这些信息都来自于不同的出版物。结合强度都是使用游离的G蛋白和A蛋白检测的，因此可以被用作预测G蛋白和A蛋白在分离纯化效果的依据。然而，当G蛋白或A蛋白被偶联到柱子上时，这种相互作用可能会受到影响。例如，鼠源的IgG₁能够结合到G蛋白Sepharose上，但是不能结合到A蛋白Sepharose上。

*表*ELISA检测的不同种属来源的抗体对A蛋白和G蛋白抗体的相对结合力

++++ = 强结合力

++       = 中结合力

—        = 很弱或者没有结合能力

依靠Fc区域特异性结合A或者G蛋白的一步纯化策略可能会有宿主IgG和少量血清蛋白的污染，为了避免宿主的IgG的污染，可以考虑选用其他的技术进一步纯化，例如抗宿主IgG免疫特异性亲和层析，或者离子交换色谱层析或者疏水色谱层析。