胰岛素样生长因子（IGF，insulin-like growth factor）及其同源受体和结合蛋白（IGFBPs）家族由两个与胰岛素原结构同源的配体（IGF-I和IGF-II），两个受体（1型和2型；IGF1R和IGF2R）和至少6个IGFBPs组成。
IGFs因其结构与胰岛素类似而得名，也被称为“生长激素介质”（即SM ，somatomedins），是生长激素产生生理作用过程中必须的一种活性蛋白多肽物质。
（注：生长激素的生理作用包括促进生长，且对于糖、脂、蛋白质代谢和无机盐代谢必不可少）。
因为IGFs是由许多组织产生的，所以认为它们以自分泌/旁分泌方式起作用，它们也可以充当经典激素，因为它们与IGFBPs结合后在血浆中循环。根据使用多种细胞系，原代培养物和组织外植体中的体外研究结果表明，IGF-I在出生后介导生长激素的许多作用并被认为具有双重功能，可同时作为有丝分裂原和分化因子。
此外，有研究定向诱变的结果表明，IGF-II的基本生长促进功能，仅限于小鼠胚胎发生期。这些结果还表明IGF-II基因受父母印记；父系IGF-II等位基因表达，而母系等位基因在大多数组织中是沉默的。因此，携带父本衍生的突变Igf-2基因（Igf-2（p-）突变体）和纯合Igf-2（- / -）突变体的杂合子代在表型上难以区分：它们是可存活且肥胖的矮子，体重为野生型同窝仔的60％。相反，当破坏的Igf-2等位基因母系传播时后代表型正常。
图 小鼠IGF-I的氨基酸序列，显示由突变基因消除的E4区段编码的多肽部分（椭圆）（来源：百度）
体外研究已经证明IGFs与之相互作用的两种特异性细胞表面受体是不相关的。这些受体之一，IGF1R，类似胰岛素受体，是二硫键连接的异四聚体（a21~2）跨膜糖蛋白，具有细胞外配体结合和细胞内酪氨酸激酶结构域。嵌合Igflr cDNA的构建和表达定义了细胞外α亚基的富含半胱氨酸的区段，作为IGF-I和IGF-II配体的结合区域。近年来，使用人Igflr cDNA转染的NIH 3T3成纤维细胞的结合研究表明，IGFIR与IGF-I结合的亲和力比IGF-II高15至20倍。
第二种IGF受体IGF2R是缺乏酪氨酸激酶活性的单链多肽，它能够结合IGF-II但是几乎不识别IGF-I。在哺乳动物中，IGF2R还作为参与溶酶体酶靶向的阳离子非依赖性甘露糖6-磷酸受体，双功能哺乳动物IGF2R /阳离子非依赖性甘露糖6-磷酸受体由基因（Igf2r）编码，该基因以Igf-2的相互形式印迹。
IGF2R在IGF-II转换中具有明显的作用，尽管有一些有启发性的证据，但仍不清楚它是否参与信号通路。通过在不同细胞培养中的抗体阻断IGF2R从而不抑制IGF-II的促有丝分裂作用，而实际上IGF1R的类似阻断确实损害IGF-II功能。因此，认为IGF-I和IGF-II的生物学作用都是通过与IGFIR的相互作用介导的。
